Aggregation av Parkinsonproteinet -synuklein (vildtyp och sjukdomsvarianterna A30P och A53T) samt interaktion med liposomer

Visa enkel post
dc.contributor.authorLorentzon, Emma
dc.contributor.authorOlsson, Anna
dc.contributor.authorSundvall, Nathalie
dc.contributor.authorTingvall Gustafsson, Johanna
dc.contributor.authorTorell Björkman, Agnes
dc.contributor.authorVånder, Frida
dc.contributor.departmentChalmers tekniska högskola / Institutionen för biologi och biotekniksv
dc.contributor.departmentChalmers University of Technology / Department of Biology and Biological Engineeringen
dc.date.accessioned2019-07-03T14:54:53Z
dc.date.available2019-07-03T14:54:53Z
dc.date.issued2017
dc.description.abstractParkinsons sjukdom ¨ar en vanlig ˚aldersrelaterad neurodegenerativ sjukdom, som leder till b˚ade motoriska och kognitiva problem. Sjukdomen karakt¨ariseras av ab-normal ansamling av proteinaggregat, kallade Lewykroppar, inneh˚allande amyloida fibrer. Dessa fibrer best˚ar till stor del av proteinet α-synuklein, som fr¨amst ˚aterfinns i de presynaptiska nervterminalerna, d¨ar det interagerar med bland annat fosfolipider och andra molekyler. Syftet med projektet ¨ar att studera hur tre varianter av α-synuklein, vildtyp samt tv˚a sjukdomsalstrande mutationer, A30P och A53T, aggregerar samt interage-rar med liposomer. Liposomerna best˚ar av DOPC, DOPS, DOPE och kolesterol f¨or att efterlikna synaptiska vesiklar i hj¨arnan. Proteinstruktur samt aggregationskinetik in¨arvaro av liposomer unders¨oktes m.h.a. cirkul¨ar dikroism och fluorescenspektro-skopi. Studien visar att samtliga α-synukleinvarianter interagerar med liposomerna. Vildtypen och A53T-mutanten uppvisar en likartad strukturell f¨or¨andring, i form av en ¨okning av α-helixstruktur, i n¨arvaro av liposomer, medan A30P-mutanten uppvisade l¨agre grad av strukturf¨or¨andring. Aggregationskinetiken f¨or samtliga proteinvarianter inhiberas av de syntetiska liposomerna, vilket observeras m.h.a. tioflavin T fluorescens. Prov inneha˚llande enbart protein aggregerar snabbare ¨an i n¨arvaro av liposomer. Slutsatsen ¨ar att samtliga varianter av α-synuklein interagerar med membran-modellen, som inducerar en f¨or¨andring av deras sekund¨arstruktur. Aggregationen f¨or samtliga proteinvarianter inhiberas i n¨arvaro av membranmodellen.
dc.identifier.urihttps://hdl.handle.net/20.500.12380/256104
dc.language.isoswe
dc.setspec.uppsokLifeEarthScience
dc.subjectLivsvetenskaper
dc.subjectBiokemi och molekylärbiologi
dc.subjectBiofysik
dc.subjectMedicinsk bioteknologi (med inriktning mot cellbiologi)
dc.subjectLife Science
dc.subjectBiochemistry and Molecular Biology
dc.subjectBiophysics
dc.subjectMedical Biotechnology (with a focus on Cell Biology)
dc.titleAggregation av Parkinsonproteinet -synuklein (vildtyp och sjukdomsvarianterna A30P och A53T) samt interaktion med liposomer
dc.type.degreeExamensarbete för kandidatexamensv
dc.type.degreeBachelor Thesisen
dc.type.uppsokM2
local.programmeBioteknik 300 hp (civilingenjör)
Ladda ner
Original bundle
Visar 1 - 1 av 1
Bild (thumbnail)
Namn:
256104.pdf
Storlek:
6.1 MB
Format:
Adobe Portable Document Format
Beskrivning:
Fulltext
Ladda ner
Samling
Examensarbeten för kandidatexamen